Заменимые и незаменимые аминокислоты

Кому угрожает дефицит

У здоровых людей дефицит пролина практически не встречается

Меж тем, есть категории, для которых важно дополнить свой ежедневный рацион продуктами, содержащими аминокислоту. В частности это касается людей после травм, хирургических вмешательств, с проблемами кожи, болями в суставах и при повреждениях хрящей

Также немного повысить суточные порции аминокислоты желательно в период интоксикаций, беременности, при стрессах, депрессии, ослабленном иммунитете, повышенной утомляемости. Кровопотери, серьезные травмы, усиленная умственная деятельность также служат причиной пересмотреть рацион в пользу увеличения порций продуктов, богатых пролином.

Функции пролина и оксипролина

Основная функция пролина — структурная. Пролин входит в состав белков соединительной ткани. Его содержание в коллагене 10-15%, в эластине — 13%. Пролин входит в состав инсулина — гормона поджелудочной железы, ответственного за усвоение сахара, адрено-кортикотропного гормона.

Оксипролин также входит в состав белков соединительной ткани: в коллагене его 13%. Он содержится в эластине, кератине (белок кожи, волос, ногтей), склеропротеинах, т.е. нерастворимых белках опорных тканей (волосы, ногти человека, рога, копыта животных).

Пролин и оксипролин:

• отвечает за прочность и эластичность связок, хрящей, сухожилий.
• формирует костную ткань, борется с остеопорозом, остеоартритами, остеохондрозом
• способствует заживлению ран, ожогов, язв, активирует восстановительные процессы в поврежденных органах и тканях, в т.ч. при хирургических операциях
• Восстанавливает поврежденные мышцы, ускоряет выздоровление после тяжелых травм, вывихов, переломов
• Укрепляет артерии, предупреждает заболевания сердца и сосудов, снижает артериальное давление
• Устраняет тромбы
• Улучшает состояние кожи. Под воздействием пролина в толще кожи активно образуются кровеносные сосуды, которые активно питают кожу, что предупреждает появление морщин.
• Улучшает иммунитет
• Улучшает общее состояние печени и почек

Пролин – аминокислота красоты и молодости, она предупреждает старение, сохраняя прочность костей, гибкость суставов, эластичность связок, поддерживает упругость сосудистой стенки, придает гладкость коже.

Специальности

Пролин — одна из двух аминокислот, которые не соответствуют типичным Рамачандран сюжет, вместе с глицин. Из-за образования кольца, связанного с бета-углеродом, углы ψ и φ вокруг пептидной связи имеют меньше допустимых градусов вращения. В результате он часто встречается в «поворотах» белков, поскольку его свободная энтропия (ΔS) не так велика по сравнению с другими аминокислотами, и, таким образом, в свернутой форме по сравнению с развернутой формой изменение энтропии меньше. Кроме того, пролин редко встречается в α- и β-структурах, так как он снижает стабильность таких структур, поскольку α-N его боковой цепи может образовывать только одну азотную связь.

Кроме того, пролин — единственная аминокислота, которая не окрашивается в красный / пурпурный цвет при проявлении путем опрыскивания нингидрин для использования в хроматография. Пролин, напротив, дает оранжево-желтый цвет.

Структурные формулы пролина и оксипролина

Суммарно две иминокислоты составляют 20% от суммы аминокислот коллагена: соединительно-тканного белка – основы живого организма. Оксипролин встречается только в коллагене, пролин – содержится и в других структурных белках, например, в эластине.

Белок коллаген представляет собой длинные нити, прочностью превосходящие металлическую проволоку. Нити состоят из аминокислотных последовательностей, которые благодаря наличию пролина и оксипролина имеют жесткую структуру. Именно коллаген придает жесткость мясу. В сыром виде он практически не усваивается, и термообработка нужна, чтобы частично разорвать его прочные связи.

Белок эластин отвечает за  упругость. Эластин есть в связках, сухожилиях, артериях эластического типа, которые помогают распределить нагнетаемую сердцем  кровь по сосудам.

Коллаген и эластин — это белки соединительной ткани, которая образует каркас, несущий высокоспециализированные клетки.  Кости, связки, сухожилия, мышечная ткань, кровеносные сосуды, все органы, кожа –  коллаген вездесущ,  и везде выполняет роль несущей опоры. При травмах или дегенеративных заболеваниях, сопровождающихся отмиранием клеток рабочих органов, дефекты замещаются коллагеном, образуя рубец.

            Суточная потребность в пролине – 5 г.

Использует [ редактировать ]

Пролин и его производные часто используются в качестве асимметричных катализаторов в реакциях органокатализа пролина . Сокращение КОС и пролин , катализируемое альдольная конденсация являются яркими примерами.

При пивоварении белки, богатые пролином, соединяются с полифенолами, вызывая помутнение.

L -Proline является осмозащитным средством и поэтому используется во многих фармацевтических и биотехнологических целях.

В питательную среду, используемую в культуре тканей растений, можно добавлять пролин. Это может увеличить рост, возможно, потому, что это помогает растению выдерживать стресс, связанный с культурой тканей. [ необходим лучший источник ] Информацию о роли пролина в стрессовой реакции растений см. В .

Чем опасен дефицит

Определить концентрацию гидроксипролина, а также других аминокислот в человеческом организме можно путем лабораторных исследований сыворотки крови и мочи.

Недостаточный синтез коллагена повышает риск возникновения проблем с сосудами, в результате чего возможно образование гематом и внутренних кровотечений. Помимо этого, дефицит гидроксипролина, как составляющей коллагена, может вызывать распад соединительной ткани, повреждение целостности связок и сухожилий.

Одной из причин дефицита гидроксипролина называют нехватку витамина С. Это объясняется тем, что аскорбиновая кислота – обязательный компонент для создания аминокислоты. В результате такого двойного дефицита кожа теряет свою эластичность и прочность, становится незащищенной перед повреждениями, десны начинают кровоточить, появляются симптомы цинги.

Также было установлено, что критическую нехватку вещества испытывают люди с синдромом Марфана.

Детали

Пролин, наряду с глицином, является одной из двух аминокислот, которые не входят в список Рамачандрана. Из-за образования кольца, соединенного с бета-углеродом, пси- и фи- углы около пептидной связи имеют меньше допустимой степени вращения. В результате пролин часто встречается в «витках» белков, так как его свободная энтропия (ΔS) не так велика в сравнении с другими аминокислотами и, следовательно, в сложенном состоянии энтропия изменяется меньше, чем в разложенном. Кроме того, пролин редко встречается в альфа- и бета-структурах, так как его наличие ведет к уменьшению устойчивости этих структур, поскольку его боковая цепь альфа-N может формировать только одну водородную связь.
Кроме того, пролин является единственной аминокислотой, не образующей синий/фиолетовый цвет при обработке нингидрином в хроматографии. Пролин здесь производит оранжевый/желтый цвет.

Функции пролина и оксипролина

• отвечает за прочность и эластичность связок, хрящей, сухожилий
• формирует костную ткань, борется с остеопорозом, остеоартритами, остеохондрозом
• способствует заживлению ран, ожогов, язв, активирует восстановительные процессы в поврежденных органах и тканях, в т.ч. при хирургических операциях
• Восстанавливает поврежденные мышцы, ускоряет выздоровление после тяжелых травм, вывихов, переломов
• Укрепляет артерии, предупреждает заболевания сердца и сосудов, снижает артериальное давление
• Устраняет тромбы
• Улучшает состояние кожи. Под воздействием пролина в толще кожи активно образуются кровеносные сосуды, которые активно питают кожу, что предупреждает появление морщин.
• Улучшает иммунитет
• Улучшает общее состояние печени и почек

Пролин – аминокислота красоты и молодости, она предупреждает старение, сохраняя прочность костей, гибкость суставов, эластичность связок, поддерживает упругость сосудистой стенки, придает гладкость коже.

Формулы пролина и оксипролина:

Оксипролин отличается от пролина наличием спиртовой ОН группы в гамма – положении. Обе аминокислоты резко отличаются от других тем, что их углеродный скелет образует циклическое соединение, в которое включена аминогруппа NH. Это уникальные аминокислоты в ряду протеиногенных, ибо азот привязан не к одной, а к двум углеродинам.

За счет наличия кольца,  вращение вокруг  азота  оказывается невозможным, ибо он распялен на двух углеродных остатках.  Кроме того, при атоме азота в остатке пролина, образующем пептидную связь, нет водорода, поэтому внутрицепочечная водородная связь оказывается при пролиновом остатке невозможной. Поэтому, везде, где в аминокислотной последовательности имеется молекула пролина, белковая цепочка сгибается под углом. Несколько пролинов и оксипролинов, соединенных друг с другом, формируют спираль, которая обеспечивает основные свойства белка коллагена, где пролин и оксипролин – главные компоненты.

Суммарно две иминокислоты составляют 20% от суммы аминокислот этого соединительно-тканного белка – основы живого организма. Оксипролин встречается только в коллагене, пролин – содержится и в других структурных белках, например, в эластине.

Белок коллаген представляет собой длинные нити, прочностью превосходящие металлическую проволоку. Нити состоят из аминокислотных последовательностей, которые благодаря наличию пролина и оксипролина имеют жесткую структуру.  Именно коллаген придает жесткость мясу. В сыром виде он практически не усваивается, и термообработка нужна, чтобы частично разорвать его прочные связи.

Белок эластин отвечает за  упругость. Эластин есть в связках, сухожилиях, артериях эластического типа, которые помогают распределить нагнетаемую сердцем  кровь по сосудам.

Коллаген и эластин образуют соединительную ткань, которая образует каркас,  несущий высокоспециализированные клетки.  Кости, связки, сухожилия, мышечная ткань, кровеносные сосуды, все органы, кожа –  коллаген вездесущ,  и везде выполняет роль несущей опоры. При травмах или дегенеративных заболеваниях, сопровождающихся отмиранием клеток рабочих органов, дефекты замещаются коллагеном, образуя рубец.

Суточная потребность в пролине – 5 г.

Свойства в структуре белка [ править ]

Отличительная циклическая структура боковой цепи пролина придает пролину исключительную конформационную жесткость по сравнению с другими аминокислотами. Это также влияет на скорость образования пептидной связи между пролином и другими аминокислотами. Когда пролин связан как амид в пептидной связи, его азот не связан с водородом, что означает, что он не может действовать как донор водородной связи , но может быть акцептором водородной связи.

Образование пептидной связи с входящей про-тРНК Pro происходит значительно медленнее, чем с любыми другими тРНК, что является общей особенностью N-алкиламинокислот. Образование пептидных связей между входящей тРНК и цепью, оканчивающейся на пролине, также происходит медленно; медленнее всего с образованием пролин-пролиновых связей.

Исключительная конформационная жесткость пролина влияет на вторичную структуру белков около остатка пролина и может объяснять более высокую распространенность пролина в белках термофильных организмов. Вторичную структуру белка можно описать с помощью двугранных углов остова белка. Циклическая структура боковой цепи пролина фиксирует угол φ примерно на -65 °.

Пролин действует как структурный разрушитель в середине регулярных элементов вторичной структуры, таких как альфа-спирали и бета-листы ; однако пролин обычно обнаруживается в качестве первого остатка альфа-спирали, а также в краевых цепях бета-листов . Пролин также часто встречается в чередованиях (другой вид вторичной структуры) и помогает в образовании бета-поворотов. Это может объяснить любопытный факт, что пролин обычно подвергается воздействию растворителя, несмотря на то, что он имеет полностью алифатическую боковую цепь.

Несколько пролины и / или hydroxyprolines в строке могут создать полипролина спираль , преобладающую вторичную структуру в коллагене . Гидроксилирование пролина с помощью пролилгидроксилазы (или других добавок электроноакцепторных заместителей , таких как фтор ) увеличивает конформационную стабильность коллагена значительно. Следовательно, гидроксилирование пролина является критическим биохимическим процессом для поддержания соединительной ткани высших организмов. Тяжелые заболевания, например цингаможет быть результатом дефектов в этом гидроксилировании, например мутаций фермента пролилгидроксилазы или отсутствия необходимого кофактора аскорбата (витамина С) .

Специальности [ править ]

Пролин является одной из двух аминокислот, которые не соответствуют типичному графику Рамачандрана , наряду с глицином . Из-за образования кольца, связанного с бета-углеродом, углы ψ и φ вокруг пептидной связи имеют меньше допустимых градусов вращения. В результате он часто встречается в «поворотах» белков, поскольку его свободная энтропия (ΔS) не так велика по сравнению с другими аминокислотами, и, таким образом, в свернутой форме по сравнению с развернутой формой изменение энтропии меньше. Кроме того, пролин редко встречается в α- и β-структурах, так как он снижает стабильность таких структур, поскольку α-N его боковой цепи может образовывать только одну азотную связь.

Кроме того, пролин — единственная аминокислота, которая не окрашивается в красный / пурпурный цвет при проявлении путем распыления нингидрина для использования в хроматографии . Пролин, напротив, дает оранжево-желтый цвет.

Использует [ редактировать ]

Пролин и его производные часто используются в качестве асимметричных катализаторов в реакциях органокатализа пролина . Сокращение КОС и пролин , катализируемое альдольная конденсация являются яркими примерами.

При пивоварении белки, богатые пролином, соединяются с полифенолами, вызывая помутнение (помутнение).

L -Proline является осмозащитным средством и поэтому используется во многих фармацевтических и биотехнологических целях.

Среда для выращивания, используемая в культуре тканей растений, может быть дополнена пролином. Это может увеличить рост, возможно, потому, что помогает растениям переносить стрессы, связанные с культурой тканей. [ необходим лучший источник ] Информацию о роли пролина в стрессовой реакции растений см. В § Биологическая активность .

Дозировка L-пролина и побочные эффекты

Помимо пищевых источников, L-пролин выпускается в форме капсул и порошка. Не существует стандартной рекомендуемой дозы для пролиновых добавок. Принимать в соответствии с указаниями на упаковке продукта или по указанию врача.

БОЛЬШЕ БИОДОБАВОК ПО СКИДКАМ ОТ 5% НА IHERB

Если у вас заболевание печени или почек, проконсультируйтесь с врачом, прежде чем принимать какие-либо аминокислотные добавки.

Мы говорим «амино», ученые говорят «имино». Но в любом случае, L-пролин является занятым химическим веществом в организме. Он работает вместе с другими аминокислотами и витамином С, образуя коллаген, который помогает строить ткани, и всегда готов к восстановлению тела. Кровеносные сосуды, слизистая оболочка кишечника, суставы и кожа являются целевыми областями, которые выигрывают от l-пролина.

L-пролин в продуктах

Пролин легко вырабатывается в организме, когда в рационе человека содержится достаточное количество белка, а витамин С облегчает его усвоение. Такие состояния, как атеросклероз, боль в суставах, протекающая кишка, проблемы с кожей и сложные спортивные упражнения могут выиграть от повышения уровня пролина. Употребление костного бульона, добавление продуктов в белковой упаковке или добавок – все это гарантирует, что вы получаете достаточно. Как бы то ни было, пролин, кажется, является неотъемлемой частью загадки тела.

Структурные формулы пролина и оксипролина

За счет наличия кольца,  вращение вокруг  азота  оказывается невозможным, ибо он распялен на двух углеродных остатках.  Кроме того, при атоме азота в остатке пролина, образующем пептидную связь, нет водорода. Внутрицепочечная водородная связь оказывается при пролиновом остатке невозможной. Поэтому, везде, где в аминокислотной последовательности имеется молекула пролина, белковая цепочка сгибается под углом. Несколько пролинов и оксипролинов, соединенных друг с другом, формируют спираль, которая обеспечивает основные свойства белка коллагена, где пролин и оксипролин – главные компоненты. Оксипролин в отличии от пролина имеет спиртовую ОН группу в гамма – положении. Обе аминокислоты резко отличаются от других тем, что их углеродный скелет образует циклическое соединение, в которое включена аминогруппа NH. Это уникальные аминокислоты в ряду протеиногенных, ибо азот привязан не к одному, а к двум атомам углерода.

Суммарно две иминокислоты составляют 20% от суммы аминокислот коллагена: соединительно-тканного белка – основы живого организма. Оксипролин встречается только в коллагене, пролин – содержится и в других структурных белках, например, в эластине.

Белок коллаген представляет собой длинные нити, прочностью превосходящие металлическую проволоку. Нити состоят из аминокислотных последовательностей, которые благодаря наличию пролина и оксипролина имеют жесткую структуру. Именно коллаген придает жесткость мясу. В сыром виде он практически не усваивается, и термообработка нужна, чтобы частично разорвать его прочные связи.

Белок эластин отвечает за  упругость. Эластин есть в связках, сухожилиях, артериях эластического типа, которые помогают распределить нагнетаемую сердцем  кровь по сосудам.

Коллаген и эластин — это белки соединительной ткани, которая образует каркас, несущий высокоспециализированные клетки.  Кости, связки, сухожилия, мышечная ткань, кровеносные сосуды, все органы, кожа –  коллаген вездесущ,  и везде выполняет роль несущей опоры. При травмах или дегенеративных заболеваниях, сопровождающихся отмиранием клеток рабочих органов, дефекты замещаются коллагеном, образуя рубец.

Влияние и значение аминокислоты L-пролина на организм человека

Пролин играет важную роль в синтезе белка и его структуре, метаболизме (в частности, синтезе аргинина, полиаминов и глутамата с помощью пирролин-5-карбоксилата) и питании, а также заживлении ран, антиокислительных реакциях и иммунных реакциях. L-пролин является одной из 20 аминокислот, которые используются для синтеза белков организмом человека.

Эта аминокислота кодируется в генетическом коде человека с кодонами CCA, CCC, CCG и CCU. Практически все белки в организме человека содержат L-пролин, и единственными аминокислотами, которые являются обильными, являются аланин и глутамин. L-пролин особенно важен для производства коллагена, который является основным компонентом кожи, хряща и кости. Поэтому физиологические потребности в пролине особенно высоки в течение жизненного цикла.

литература

• Ханс Бейер и Вольфганг Вальтер : Учебник органической химии , 20-е издание, С. Хирцель Верлаг, Штутгарт 1984, ISBN 3-7776-0406-2 .
• Ханс-Дитер Якубке и Ханс Йешкейт: Аминокислоты, пептиды, белки , Verlag Chemie, Weinheim 1982, ISBN 3-527-25892-2 .
• Джесси Филип Гринштейн и Милтон Виниц: химия аминокислот , John Wiley & Sons, 1962, тома с 1 по 3, ISBN 0-471-32637-2 .
• Йошихару Идзуми, Ичиро Чибата и Тамио Ито: Производство и использование аминокислот , Angewandte Chemie International Edition на английском языке, 17 (1978), стр. 176-183.
• Карлхайнц Драуз, Аксель Клеманн и Юрген Мартенс : индукция асимметрии аминокислотами , Angewandte Chemie 94 (1982), стр. 590-613; Angewandte Chemie International Edition, English 21 (1982), pp. 584-608.
• Юрген Мартенс: Асимметричный синтез с аминокислотами , Вопросы современной химии / достижения в области химических исследований 125 (1984), стр. 165–246.
• Юрген Мартенс: индукция асимметрии иминокислотами , Chemiker-Zeitung 110 (1986), стр 169-183.
• Гэри М. Коппола и Герберт Ф. Шустер: Асимметричный синтез — построение хиральных молекул с использованием аминокислот , Wiley, New York 1987, стр. 267-345.
• Петр И. Далко: Нужен ли нам асимметричный органокатализ? , Chimia 61 (2007), стр. 213-218.
• Курт Гюнтер, Юрген Мартенс и Марен Шикеданц: Тонкослойное хроматографическое разделение энантиомеров посредством обмена лигандами , Angewandte Chemie 96 (1984), стр. 514-515; Angewandte Chemie International Edition English 23 (1984), стр. 506.
• Курт Гюнтер, Марен Шикеданц и Юрген Мартенс: Тонкослойное хроматографическое энантиомерное разрешение , Naturwissenschaften 72 (1985), стр. 149–150.
• Курт Гюнтер, Юрген Мартенс и Марен Шикеданц: Разрешение оптических изомеров с помощью тонкослойной хроматографии (ТСХ). Энантиомерная чистота L-ДОФА , Fresenius Zeitschrift für Analytische Chemie 322 (1985), стр. 513-514.
• J. Behre, R. Voigt, I. Althöfer, S. Schuster: Об эволюционном значении размера и планарности пролинового кольца . Естественные науки 99 (2012) 789–799.

Дальнейшее чтение [ править ]

• Balbach, J .; Schmid, FX (2000), «Изомеризация пролина и ее катализ в сворачивании белков», в Pain, RH (ed.), Mechanisms of Protein Folding (2-е изд.), Oxford University Press, стр. 212–49, ISBN 978-0-19-963788-1.
• Подробный научный обзор нарушений метаболизма пролина и гидроксипролина можно найти в главе 81 OMMBID Charles Scriver , Beaudet, AL, Valle, D., Sly, WS, Vogelstein, B., Childs, B., Kinzler, KW ( По состоянию на 2007 г.). Интернет-метаболические и молекулярные основы наследственных заболеваний . Нью-Йорк: Макгроу-Хилл. — Резюме 255 глав, полный текст по многим университетам. Также есть блог OMMBID .

L proline, что это. Общая характеристика

Для чего нужен пролин , и что это такое? Пролин (другие названия – proline, L-пирролидин-2-карбоновая кислота, пирролидин-α-карбоновая кислота; сокращенная версия: Про, Pro, P CCU,CCC,CCA,CCG) представляет собой заменимую аминокислоту, для образования которой в организме должна присутствовать глутаминовая кислота.

Структурная формула пролина выглядит так: ИМК-СООН.

Химическая формула пролина: C5H9NO2.

Пролин в полипептидной цепи выполняет одну из самых важных функций, так как входит в состав практически всех белковых соединений, начиная от коллагена и заканчивая связками и сухожилиями. В отличие от других подобных веществ, функции пролина в организме предусматривают придание белковым структурам дополнительной жесткости. За счет этого связки и сухожилия становятся более прочными, хрящевая ткань меньше подвергается деформации, а кожа сохраняет упругость даже в пожилом возрасте.

Пролин – залог упругой кожи без морщин и трещинок (фото: lovely-face.ru)

В природе существует две разновидности аминокислоты: L-пролин и D-пролин. Первый можно встретить в организме практически всех живых существ.

Физические и химические свойства вещества:

• внешне пролин выглядит как бесцветные кристаллы;
• аминокислота быстро растворяется в воде;
• плотность составляет 1,35-1,38 г/см³;
• при нагревании до температуры 220° C соединение начинает плавиться;
• одна из особенностей формулы аминокислоты пролина – хорошая растворимость в этаноле, плохая – в ацетоне и бензоле;
• вещество невозможно растворить в диэтиловом эфире;
• в составе коллагена вещество в присутствии витамина С окисляется в гидроксипролин. Такая реакция получила название гидроксилирование пролина. В результате получается трипептид с пролином, который состоит из трех спиралей.

Для получения вещества нужно присутствие глутамина, орнитина или глутаминовой кислоты.

Суточная потребность организма в пролине

Взрослому в день нужно употреблять не менее 5 г вещества. Врачи утверждают, что это количество можно получить из продуктов питания. Поэтому большинство людей при отсутствии серьезных нарушений здоровья не ощущают дефицита аминокислоты, как это бывает, например, при нехватке лизина. В то же время эксперты напоминают, что соединение, которое образуется в организме из пищевых источников, более эффективно и лучше усваивается организмом, чем препарат из аптеки.

Для лучшего усвоения аминокислоту нужно принимать в комплексе с аскорбиновой кислотой (витамином С) или продуктами, в которых она содержится.

Действие линейки препаратов на основе пролина направлено на:

• улучшение состояния кожи, хрящевой ткани, связок и сухожилий. А все потому, что вещество стимулирует синтез коллагена;
• более быстрое заживление ран после ожогов, микротрещин, кровотечений, хирургических вмешательств. При этом внешне поврежденная ткань выглядит более гладкой;
• лечение проблем с кожей, в том числе язвочек и акне. В этом случае вещество придает коже упругость, предотвращает негативное воздействие внешних факторов и ускоряет заживление;
• обеспечение лучшей подвижности суставов за счет питания хрящевой ткани. Вот почему применение аминокислоты особенно актуально в пожилом возрасте, когда в суставах и позвонках начинаются деструктивные изменения. Благодаря этой функции препараты на основе пролина рекомендованы в качестве профилактики остеоартроза;
• очищение стенок сосудов от вредного холестерина. При этом нормализуется скорость кровообращения. Поэтому вещество назначают при атеросклерозе и для его профилактики;
• восстановление энергетических ресурсов при интенсивных физических нагрузках.

От: admin

Эта тема закрыта для публикации ответов.